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MessageSujet: http://www.cnrs.fr/science   Dim 17 Oct 2010 - 21:01

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MessageSujet: Re: http://www.cnrs.fr/science   Dim 17 Oct 2010 - 21:01

Paris, 11 octobre 2010
Les métalloenzymes artificielles, ou la chimie de synthèse de demain

Des chercheurs du CEA(1), de l'Université Joseph Fourier et du CNRS viennent de mettre au point une nouvelle approche combinant cristallographie des protéines et chimie biomimétique pour observer toutes les étapes clés d'un processus essentiel à la vie, l'activation de l'oxygène. Pour cela, ils ont créé une métalloenzyme artificielle, complexe constitué d'un catalyseur chimique et d'une protéine et l'ont observée par cristallographie aux rayons X sur une ligne de lumière de l'installation européenne de rayonnement synchrotron (ESRF). Ces résultats constituent une étape essentielle pour le développement de métalloenzymes artificielles capables de produire, efficacement et à moindre coût, de nombreuses molécules d'intérêt industriel. Ce faisant, ils ouvrent de nouvelles perspectives pour la chimie verte. Ces travaux sont publiés en ligne par la revue Nature Chemistry.
De nombreuses molécules chimiques existent sous deux formes aux structures inversées comme dans un miroir (énantiomères). Souvent, seule l'une de ces formes présente un intérêt pour les industries de la santé, de l'agriculture ou de l'alimentation. Or, la synthèse chimique des molécules présente le désavantage d'aboutir à la production des deux formes de la molécule (catalyse énantiosélective), et donc d'une quantité non négligeable de molécule sans intérêt. Isoler la forme recherchée nécessite de procéder à des phases lourdes et coûteuses de purification.

La nature est beaucoup plus performante que la chimie de synthèse : les enzymes sont en général capables de fabriquer directement la forme d'intérêt d'une molécule ! D'où l'idée de les utiliser dans l'industrie. Cependant, le nombre d'enzymes naturelles disponibles pour effectuer les réactions d'intérêt reste faible. Par ailleurs, la catalyse chimique homogène(2) permet de réaliser de nombreuses réactions, mais souvent avec une faible stabilité des catalyseurs et un manque de spécificité.

C'est de ce double constat qu'est née l'idée de combiner chimie et biologie pour créer des métalloenzymes artificielles. Leur structure est constituée d'un catalyseur inorganique inséré dans une structure protéique inactive. Chacun son rôle : le catalyseur inorganique dicte la nature de la réaction jouant le rôle du site actif(3) de l'enzyme et l'échafaudage protéique contrôle la production de la forme d'intérêt du produit et l'efficacité de la réaction.

Si ces métalloenzymes artificielles offrent conceptuellement des perspectives énormes pour la chimie verte, il faut encore relever un défi technologique pour développer par ingénierie des enzymes efficaces pour la production de chaque molécule d'intérêt. Pour cela, il faut trouver le meilleur couple protéine/catalyseur, comprendre son fonctionnement, et l'adapter…
Avec ces travaux, les chercheurs viennent de réaliser une étape essentielle du développement de ces métalloenzymes. Ils ont en effet mis au point une méthode qui permet de suivre la réaction chimique au niveau du site actif au cours du temps. « Dans le cas présent nous avons regardé le fonctionnement d'une réaction qui consiste à activer l'oxygène moléculaire. Cette réaction est utilisée dans de nombreux processus cellulaires essentiels à la vie », explique Stéphane Ménage, chercheur CNRS au sein de l'équipe Chimie rédox bioinspirée de l'iRTSV (Institut de recherches en technologies et sciences pour le vivant).
Pour étudier cette réaction, les chercheurs ont élaboré un mime de la réaction via l'introduction d'un cycle aromatique au sein d'un complexe de fer, puis inséré ce complexe dans une protéine(4) qui a pour unique fonction le transport du Nickel chez la bactérie Escherichia coli(5). Elle ne perturbe donc pas la réaction chimique d'activation de l'oxygène. Les chercheurs ont ensuite cristallisé cette métalloenzyme artificielle et observé en direct par cristallographie aux rayons X l'évolution de la réaction au sein du cristal. « Ce dernier permet la diffusion des substrats et des intermédiaires de la réaction. L'enzyme reste active dans le cristal, la réaction peut se faire et il est possible d'en suivre les différentes étapes in cristallo », précise Christine Cavazza, chercheuse CEA au Laboratoire de cristallographie et de cristallogenèse des protéines de l'IBS (Institut de biologie structurale). « Nous pouvons ainsi observer l'insertion d'atomes d'oxygène au sein du noyau aromatique ».
« Le plus extraordinaire pour nous autres chimistes, c'est qu'avec cette construction qui allie propriétés chimiques et biologiques nous avons pu voir toutes les étapes de cette réaction, ce qu'aucun chimiste n'avait réussi à faire ! », s'enthousiasme Stéphane Ménage. « C'est une étape essentielle pour étudier comment fonctionne le site actif synthétisé chimiquement. On peut ensuite le moduler pour adapter sa structure aux performances recherchées ».
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MessageSujet: Re: http://www.cnrs.fr/science   Dim 17 Oct 2010 - 21:03

Paris, 30 septembre 2010
Le CNRS rend hommage à Georges Charpak, prix Nobel de physique

Le CNRS a la profonde tristesse d'apprendre la disparition de Georges Charpak, prix Nobel de physique en 1992. Ce scientifique d'exception à l'origine d'avancées majeures en physique avait débuté sa carrière au CNRS en 1948.
« Georges Charpak était un esprit novateur et humaniste. Il a apporté une immense contribution à la recherche en France et dans le monde » tient à souligner Alain Fuchs, président du CNRS. « Ses travaux ont révolutionné la physique subatomique et ouvert la voie à l'ère du numérique. Son invention des chambres à fils, qui lui a valu le prix Nobel en 1992, est à l'origine des détecteurs utilisés aujourd'hui en physique fondamentale, sans laquelle nombre de découvertes n'auraient pas pu être effectuées. Elle est aussi à la source d'applications et de progrès majeurs, notamment dans le domaine de l'imagerie médicale ».

Pour Jacques Martino, directeur de l'Institut national de physique nucléaire et de physique des particules (IN2P3) du CNRS, « Georges Charpak fut un homme au parcours prodigieux. Résistant puis déporté, il a été l'élève de Frédéric Joliot-Curie. Avec la disparition de Georges Charpak, c'est une page d'histoire qui se tourne. Je tiens au nom de l'IN2P3 du CNRS à rendre hommage à cet esprit éclairé et créatif qui a inspiré et inspirera encore de nombreuses générations de chercheurs ».

Georges Charpak est né à Dabrovika en Pologne le 8 mars 1924. Arrivé en France en 1931, il entre en 1942 dans la Résistance mais est arrêté puis déporté à Dachau. Au lendemain de la guerre, il revient en France et acquiert la nationalité française en 1946. Diplômé de l'École des Mines de Paris, Georges Charpak entre au CNRS en 1948 où il travaille au sein du Laboratoire de physique nucléaire du Collège de France, dirigé par Frédéric Joliot-Curie dont il est l'élève. C'est là que Georges Charpak obtient son doctorat en 1954. En 1959, il est appelé à travailler au CERN à Genève, où il se consacre en particulier à développer de nouvelles techniques pour les détecteurs de physique des particules. Cela le conduit à inventer en 1968 la «chambre proportionnelle multifils», un instrument qui révolutionnera la détection des particules, la faisant passer à l'ère électronique. Il obtient en 1992 le prix Nobel de physique pour cette invention aujourd'hui couramment utilisée au cœur des détecteurs de particules. Cette découverte trouvera d'importantes applications, particulièrement dans le domaine médical. Ses travaux ont permis notamment de perfectionner la radiographie médicale en réduisant l'exposition des patients aux radiations.

Georges Charpak était un pédagogue infatigable. Co-fondateur du mouvement « La Main à la Pâte », programme éducatif destiné à faire entrer les sciences expérimentales à l'école, il s'est toujours fortement engagé dans le monde de l'éducation afin de transmettre sa passion auprès des élèves.
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